Skip to main content

ENZİMLER

 

1-         Anahtar-kilit teorisi  :  Enzimin aktif bölgesi, konformasyonel olarak substrata komplementerdir, böylece enzim ve substrat birbirlerinin tanırlar.

 

2-         İndüklenmiş uyum (induced fit) teorisi : Enzim, substrata bağlanarak şekil değiştirir. Bu bağlanmadan sonra substrat ve enzim konformasyonu komplementer hale gelir.

 

Enzim Kinetiği  :

 

Michaelis-Menten Eşitliği  :  M ve M, birçok enzim katalizli reaksiyonun özelliklerini belirleyen basit bir model önermişlerdir.

 

Bu modelde, E, S ile geri dönüşümlü olarak birleşerek ES kompleksini oluşturur. Bu da daha sonra, ürüne dönüşerek, serbest enzim yeniden açığa çıkar. Bu model şu şekilde gösterilebilir :

 

E + S  à  ES  à  E + P

 

E : Serbest enzim        S Substrat       ES : Enzim-substrat kompleksi          P : Ürün

 

M-M eşitliği, reaksiyon hızının substrat konsantrasyonuyla nasıl değiştiğini tanımlar.

 

Vo = Vmax (S)           Vo = ilk reaksiyon hızı           Vmax = maksimum hız

Km + (S)           Km = Michaelis sabiti (S) = substrat konsantrasyonu

 

*  Km; bu sabit sayı bir enzim ve belli bir sustrat için karakteristiktir ve enzimin o substrata karşı olan affinitesini gösterir. Sayısal olarak, reaksiyon hızının ½ Vmax’a eşit olduğu substrat konsantrasyonuna eşittir. (V = ½ Vmax    km=(S) )  Km’nin küçük olması enzimin substratına karşı affinitesinin yüksek olduğunu gösterir. Km büyükse affinite az demektir, yani enzimi yarı doygunluğa ulaşmak için yüksek (S) gerekmektedir.

 

*  Reaksiyon hızı tüm (S) larında (E) ile doğru orantılıdır.

 

*  Enzim miktarı sabit tutulup, (S) arttırıldığında, hız belirli bir değere kadar artar, daha sonra sabit kalır.

 

Lineweaver-Burk grafiği  :  Hiperbolik M-M eğrisniden kesin değerleri bulmak her zaman kolay olmadığından, formül ters çevrilerek, L-B grafiği çizilir. Grafikte –eksenini kesen nokta – 1 Km, y-eksenini kesen nokta da 1/Vmax’a eşittir.

 

Reaksiyon Hızına Etki Eden Faktörler  :

 

1)         (S); Bir reaksiyonun hızı birim zamanda ürüne çevrilen substrat molekülü sayısıdır ve     mol ürün/dak. olarak verilir. Reaksiyon hızı, Vmax’a ulaşıncaya kadar (S) ile artış gösterir. Bu noktadan sonra ise (S) ne kadar arttırılırsa arttırılsın hız değişmez, sabit kalır.

 

2)         Sıcaklık; Hız, belli bir sıcaklığa kadar, sıcaklıkla orantılı olarak artar, daha fazla artarsa denatürasyona bağlı olarak hız düşer.

 

3)         pH; Uç ve uygun olmayan pH’lar enzimin denatürasyonuna ve hızın azalmasına yol açar. Maksimum aktivite, optimum pH aralığında gözlenir.

 

Enzim Aktivitesinin İnhibisyonu  :

 

Enzim katalizli bir reaksiyonun hızı azaltabilen herhangi bir maddeye inhibitör denir. Reversibl inhibitörler enzime nonkovalan bağlarla bağlanır. Oluşan Enzim-inhibitör kompleksinin dilusyonu, inhibitürün ayrılmasına ve enzim aktivitesinin geri kazanılmasına neden olur. İrreversibl inhibisyonda ise dilusyon ile aktivite geri gelmez. Bazı inhibitörler enzimlerin spesifik gruplarıyla kovalen bağlar yaparlar. Ör : insektisidlerin asetilkolinesteraza bağlanması.

 

Reversibl inhibisyonlar 3 şekilde olabilir :

 

1-         Kompetetif : inhibitör enzim üzerinde substrat ile aynı yere (aktif bölgeye) reversibl olarak bağlanır ve o bölge için subtratla yarışır. Bu nedenle kompetetif inhibisyon, hız, substrat ve inhibitör konsantrasyonuna büyük ölçüde bağımlıdır.

 

E + I ßà EI

 

(  S) arttırılarak kompetetif inhibisyon geri çevrilebilir. Yeterince arttırılırsa Vmax’a ulaşılabilir.

 

Kompetetif inhibitör, belli bir substrat için olan Km’yi arttırır. Yani ortamda inhibitör varken, ½ Vmax’a ulaşmak için daha fazla substrat gerekir. Özetle Vmax değişmez, km büyük.

Bir cevap yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir