Skip to main content

AMİNO ASİTLER ve PROTEİNLER

I. Amino Asitler:

Proteinler, DNA tarafından kodlanan 20 farklı a-amino asitten meydana gelen, lineer ve dallanmamış polimerlerdir. Proteinlerin enzimatik kataliz, hormonal regülasyon, transport ve depolama, kontraksiyon, deri ve kemiklerin yapıtaşını oluşturma ve immün savunma gibi çok önemli fonksiyonları vardır.

Amino asitler, proteinlerin monomerik birimleri veya yapıtaşlarıdır ve özel bir tip kovalen bağ olan peptid bağlarıyla birbirlerine bağlanırlar. Doğada 300’den fazla amino asit tanımlanmış olmasına rağmen, memeli proteinlerinin yapısında sadece 20 tanesi bulunur. Prolin dışındaki her bir amino asitin a-karbon atomuna bağlı bir karboksil, bir amino ve bir de belirleyici yan zincir grubu (R grubu) bulunur. Prolin ise siklik bir yapıya sahiptir ve amino grubu yerine imino grubu taşır. Proteinlerde DNA tarafından kodlanmayan birkaç amino asit bulunabilir. Bunlar, 20 temel amino asitin türevleridirler, 4-hidroksi prolin, 5-hidroksi lizin, e-N-metil lizin, 3-metil histidin, g-karboksi glutamat, dezmozin ve izodezmozin gibi.

Proteinlerde karboksil ve amino grupları peptid bağının yapısına girdiklerinden, kimyasal reaksiyonlara katılmazlar. Bu nedenle, bir amino asitin, bir proteinin yapısında oynadığı rol yan zincirin özelliklerine göre belirlenir ve sınıflandırma da yine buna göre yapılır:

A) Nonpolar Yan Zincirliler:

          Glisin(Gly), En küçük amino asittir ve yan zincir olarak bir H atomu taşır. Optik olarak aktif olmayan tek a-amino asittir. Kollajenin yapısında bulunur, kreatin, glutatyon, porfirinler ve pürinlerin biosentezi ile k.c.de konjugasyon ve detoksifikasyonda kullanılır.

           Alanin(Ala), Yan zincir olarak hidrofobik bir metil grubu taşır. Dolaşımda amonyak taşır.

            Valin, Lözin, İzolözin(Val, Leu, Ile), Dallı zincirli alifatik amino asitlerdir. Nonpolar R grupları vardır ve hidrofobik interaksiyonlara katılırlar. İzolösinin 2 asimetrik karbonu ve 4 izomeri vardır.

            Fenilalanin(Phe), R grubunda planar bir hidrofobik fenil halkası bulunur. Tirozin ve triptofanla birlikte aromatik amino asitlerdendir. Bu nedenle U.V. ışığını absorbe eder. Bu özellik bir solüsyondaki protein konsantrasyonunun ölçümünde kullanılır.

          Triptofan(Trp), Yapısında bir indol halkası bulunur. Bu indol grubu 280 nm.de U.V. ışığını absorbe eder, bundan yararlanılarak spektrofotometrik olarak protein konsantrasyonu ölçülebilir. Bu amino asit, serotonin, melatonin ve nikotinamidin prekursorudur.

            Metiyonin(Met), R grubunda, kükürde bağlı bir metil grubu taşır. Transmetilasyon reaksiyonlarında S-adenozil metiyonin şeklinde metil grubu vericisidir.ör. epinefrin, kreatin ve melatonin sentezinde. Vücuttaki kükürt içeren bileţiklerin hemen hepsi metiyoninden türer.

            Prolin(Pro), Amino grubu yerine imino grubu taşır. Rotasyonu engelleyen rijid bir halka yapısı vardır, bu nedenle polipeptid zincirlerinde katlanmayı zorlaştırır. Kollajenin yapısında bulunur.

B) Polar Asidik Yan Zincirliler: (Dikarboksilik asitler, iki tane karboksil grubu taşırlar)

           Aspartik asit(Asp), pH=7 de iyonize haldedir. Anyonik formuna aspartat denir.Aspartatın yapısında bulunan anyonik karboksilat (COO ) grupları, suda çözünen proteinlerin yüzeyinde bulunur. Üre sentezi, transaminasyon, pürin ve primidin sentezine katılır.

           Glutamik asit(Glu), Fizyolojik pH’da iyonize haldedir. Anyonik formuna glutamat denir. Amonyak metabolizmasında önemli yeri vardır.

C) Polar Bazik Yan Zincirliler:

          Lizin(Lys), Kuvvetli baziktir. Asidik amino asitlerin negatif yüklü gruplarıyla iyonik bağlar oluşturur. Kollajenin yapısında hidroksillenmiş olarak bulunur.

            Histidin(His), Zayıf baziktir. Aromatik bir a.a.tir. Bir proteinin yapısına girdiğinde iyonik çevrenin özelliğine göre pozitif yüklenebilir, bu özellik miyoglobinin fonksiyonunda önemlidir. His, b-karbonunda bir imidazol grubu taşır. Bu grup, asit-baz regülasyonunda tamponlamada önem taşır.ör. Hb’de olduğu gibi. Histidinin dekarboksilasyonuyla histamin oluţur.

Bir cevap yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir